第3章酶enzyme名师编辑PPT课件.ppt

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1、第第 3 3 章章 酶酶(enzyme)第一节概述第一节概述v一、生物催化剂的类别：一、生物催化剂的类别：酶酶 核酶核酶(脱氧核酶脱氧核酶)蛋白质蛋白质 核酸核酸v二、二、酶的定义：酶的定义：酶是由活细胞产生、对酶是由活细胞产生、对特异的底物具有高效催化作用的蛋特异的底物具有高效催化作用的蛋白质。白质。v三、酶在体内的存在形式：三、酶在体内的存在形式：单体酶单体酶寡聚酶寡聚酶 多功能酶多功能酶 多酶体系多酶体系v常用的缩写：常用的缩写：酶：酶：E E 底物：底物：S S 产物：产物：P P （Enzyme）（Substrate）（Product）v单体酶：单体酶：由由单条肽链单条肽链构成构成,

2、仅具有三级结构的酶仅具有三级结构的酶。v寡聚酶：寡聚酶：由由多个相同或不同亚基多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶以非共价键连接组成的酶。v多酶体系：多酶体系：由由几种不同功能的酶几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。彼此聚合形成的多酶复合物。v多功能酶或串联酶：多功能酶或串联酶：一些一些多酶体系多酶体系在进化过程中由于在进化过程中由于基因的融合基因的融合,多多种不同催化功能存在于一条多肽链中种不同催化功能存在于一条多肽链中第二节第二节酶的分子结构与功能酶的分子结构与功能The Molecular Structure and Function of Enzyme 一、酶的分子组成一、酶

3、的分子组成*：分类分类 :单纯酶单纯酶:完全由氨基酸组成的酶完全由氨基酸组成的酶 结合酶结合酶 =酶蛋白酶蛋白 +辅助因子辅助因子 （蛋白部分）（蛋白部分）（非蛋白部分）（非蛋白部分）蛋白质部分：蛋白质部分：酶蛋白酶蛋白 辅助因子辅助因子 金属离子金属离子小分子有机化合物小分子有机化合物结合酶（全酶结合酶（全酶)多含多含B族维生素族维生素决定反应的性决定反应的性质和反应类型质和反应类型决定酶促反决定酶促反应的特异性应的特异性金属离子的作用金属离子的作用稳定酶的构象；稳定酶的构象；参与催化反应，传递电子；参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；在酶与底物间起桥梁作用；中和阴离子，降低反应

4、中的静电斥中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。力等。小分子有机化合物的作用小分子有机化合物的作用在反应中起运载体的作用在反应中起运载体的作用:传递电传递电子、质子或其它基团。子、质子或其它基团。2.2.辅助因子在酶促反应中的具体作用辅助因子在酶促反应中的具体作用 注：注：1 1、结合酶只有两部分结合在一起才有结合酶只有两部分结合在一起才有 活性活性 2 2、酶蛋白多，辅助因子少，一种辅助酶蛋白多，辅助因子少，一种辅助 因子可以和多种酶蛋白结合因子可以和多种酶蛋白结合 3 3、辅基与辅酶的区别辅基与辅酶的区别 辅酶辅酶：与酶蛋白结合的比较疏松，与酶蛋白结合的比较疏松，用透析或超滤的方法可使之分离

5、用透析或超滤的方法可使之分离 辅基辅基：与酶蛋白结合的比较紧密与酶蛋白结合的比较紧密 用透析或超滤的方法不易分离用透析或超滤的方法不易分离二、酶的活性中心二、酶的活性中心*1 1、酶的必需基团：、酶的必需基团：酶分子上与酶活性酶分子上与酶活性密切相关的化学基团。密切相关的化学基团。2 2、酶的活性中心、酶的活性中心*：定义定义*:酶分子上的一些必需基团在空间结构上酶分子上的一些必需基团在空间结构上彼此靠近集中在一起形成具有一定空间结构的彼此靠近集中在一起形成具有一定空间结构的区域，此区域可与底物结合并将底物转化为产区域，此区域可与底物结合并将底物转化为产物。物。酶的活性中心常位于酶蛋白分子表面

6、，含有较酶的活性中心常位于酶蛋白分子表面，含有较多疏水氨基酸残基，形成多疏水氨基酸残基，形成疏水性疏水性“裂缝裂缝”或或“口袋口袋”，提供利于酶促反应发生的疏水环境，提供利于酶促反应发生的疏水环境 酶的活性中心酶的活性中心1)1)活性中心内的必需基团活性中心内的必需基团结合基团结合基团binding group催化基团催化基团(catalytic group)催化底物转变成产物催化底物转变成产物 位于活性中心以外，维持酶活性中心位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。应有的空间构象所必需。2)2)活性中心外的必需基团活性中心外的必需基团3 3、必需基团的、必需基团的分类分类与与作

7、用作用底底 物物 活性中心以外活性中心以外的必需基团的必需基团结合基团结合基团催化基团催化基团 活性中心活性中心 酶与一般催化剂作用的共同点酶与一般催化剂作用的共同点在反应前后没有质和量的变化；在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。反应的平衡点。第三节第三节 酶促反应的酶促反应的特点特点和机制和机制 1 1、催化效率高、催化效率高*一、一、酶促反应的特点酶促反应的特点*酶的催化效率通常比非催化反应高酶的催化效率通常比非催化反应高10108 810102020倍，倍，比

8、一般催化剂高比一般催化剂高10107 710101313倍。倍。酶和一般催化剂加速反应的酶和一般催化剂加速反应的机理机理*都是都是降低反应降低反应的活化能的活化能(activation energy)(activation energy)。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。反应总能量改变反应总能量改变 非催化反应活化能非催化反应活化能 酶促反应酶促反应 活化能活化能 一般催化剂催一般催化剂催化反应的活化能化反应的活化能 能能量量 反反 应应 过过 程程 底物底物 产物产物 酶促反应活化能的改变酶促反应活化能的改变 活化能：活化能：底物分子从初态转变到

9、活化态所需的能量底物分子从初态转变到活化态所需的能量。一种酶仅作用于一种或一类化合一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为特性称为酶的特异性或专一性。酶的特异性或专一性。1)1)酶的特异性酶的特异性(specificity)2 2、特异性强、特异性强*：2 2）分类）分类 绝对特异性绝对特异性 相对特异性相对特异性 立体异构特异性立体异构特异性 3 3）生物学意义：为机体代谢调节提供物）生物学意义：为机体代谢调节提供物 质基础质基础 3 3、具有可调节性：、具有可调节性：

10、酶活性、含量均可调节。酶活性、含量均可调节。4 4、高度不稳定性：、高度不稳定性：易受周围环境因素影响。易受周围环境因素影响。v绝对特异性绝对特异性：一种酶只能作用于特定结一种酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物一种特定结构的产物。v相对特异性：相对特异性：一种酶作用于一类化合物一种酶作用于一类化合物或一种化学键。或一种化学键。v立体结构特异性：立体结构特异性：一种酶作用于立体异一种酶作用于立体异构体中的一种。构体中的一种。二、酶促反应的机理二、酶促反应的机理(了解了解)酶酶-底物复合物的形成与诱导契合假说底物复合物的形成与诱

11、导契合假说*诱导契合假说诱导契合假说(induced-fit hypothesis)酶底物复合物酶底物复合物 E+S E+P ES 酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为为酶酶-底物结合的诱导契合底物结合的诱导契合过渡态过渡态(中间产物中间产物)酶酶与与底物底物相互诱导发生构象变化以适应相相互诱导发生构象变化以适应相互的识别和结合，进而产生生化反应。互的识别和结合，进而产生生化反应。第四节第四节 酶促反应动力学酶促反应动力学 概述：概述：酶促反应动力学：酶促反应动力学：是

12、研究酶促反应速度及其影响因素的科学。是研究酶促反应速度及其影响因素的科学。酶促反应速度：酶促反应速度：反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小（一般在（一般在5 5以内）时的反应速度以内）时的反应速度 表示方法：表示方法：在规定的反应条件下，用单位时间内底物的在规定的反应条件下，用单位时间内底物的 减少量或产物的生成量来表示减少量或产物的生成量来表示影响因素包括影响因素包括*：底物浓度、酶浓度、温度、底物浓度、酶浓度、温度、pH、激动剂、抑制剂。、激动剂、抑制剂。研究的前提条件：研究的前提条件：观察某一种因素的影响时，其它因素不变。观察某一种因素的影响时，其

13、它因素不变。一、酶浓度对酶促反应的影响：一、酶浓度对酶促反应的影响：在在底物浓度足够大底物浓度足够大的前提下，酶浓度与酶的前提下，酶浓度与酶促反应速度成正比。促反应速度成正比。酶浓度与反应速度间的关系曲线酶浓度与反应速度间的关系曲线二、底物浓度对反应速度的影响二、底物浓度对反应速度的影响 1、在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速度的影响呈速度的影响呈矩形双曲线矩形双曲线关系。关系。SVKm一级反应一级反应零级反应零级反应混合级反应混合级反应当底物浓度较低时：当底物浓度较低时：反应速度与底物浓度成正比；反应为一反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。级

14、反应。(反应速度与底物接近线性关系）反应速度与底物接近线性关系）随着底物浓度的增高：随着底物浓度的增高：反应速度不再成正比例加速；反应为混反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。合级反应。当底物浓度高达一定程度当底物浓度高达一定程度:反应速度不再增加，达最大速反应速度不再增加，达最大速度；度；反应反应为零级反应，为零级反应，SS：底物浓度底物浓度 V V：不同不同SS时的反应速度时的反应速度VmaxVmax：最大反应速度最大反应速度 m m：米氏常数米氏常数 V VmaxmaxS S K Km m+S +S 2 2、数学关系式、数学关系式-米氏方程米氏方程 ：（要求熟记并会计算）（要求熟记

15、并会计算）思考：思考：当当 时，时，？当当 时，时，？米氏方程：米氏方程：1、当当 S 远小于远小于 Km 时，时，米氏方程分母中的米氏方程分母中的 S 可忽略可忽略 不计，不计，Vm/Km 均为常数，均为常数，反应速度反应速度v与与s成正比。成正比。VmaxS Km v 2、当S 远大于远大于 Km 时，米氏方程分母中的时，米氏方程分母中的 Km可忽略不计，可忽略不计，即即vVm，反应速度达到最大，酶被底物饱和。反应速度达到最大，酶被底物饱和。VmaxS Km+S v VmaxS S v 3、当当S 和和 Km 之间相差不大之间相差不大，酶反应的初速度对底物，酶反应的初速度对底物 浓度的响应

16、接近于以最大速度为渐进线的双曲线。浓度的响应接近于以最大速度为渐进线的双曲线。KmS Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是时的底物浓度，单位是mol/L。2Km+S Vmax Vmax SVmax2 K Km m值的应用值的应用*：a)Ka)Km m是酶的特征性常数之一；是酶的特征性常数之一；Km Km 只与酶的性质有关只与酶的性质有关,与酶的浓与酶的浓 度无关，可用于鉴定不同的酶。度无关，可用于鉴定不同的酶。b)Kb)Km m可近似表示酶对底物亲和力的大可近似表示酶对底物亲和力的大 小（反比）小（反比）c)c)同一酶对于不同底物有不同的同一酶对于不同底物有不同的KmKm值。值。可用于确定最合适底物或天然底物可用于确定最合适底物或天然底物4 4、m m值与值与maxmax值的测定值的测定 双倒数作图法，又称为双倒数作图法，又称为 林林-贝氏作图法贝氏作图法（林贝氏方程）（林贝氏方程）y=ax+bVmKmS1V1Km1Vm10斜率：双倒数作图法双倒数作图法 三、三、*温度对酶促反应的影响温度对酶促反应的影响：1 1、最适温度：、