生化网络作业合集.docx

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1、蛋白质结构与功能习题一、名词解释1.蛋白质的Pl2.蛋白质的一级结构3.molif4.domain5.蛋白质的变性6.协同效应7.电泳8.盐析二、填空题1.蛋白质紫外吸收峰是nm,产生原因是蛋白质中含有、氨基酸。2 .除以外，氨基酸与前三酮反应显色为。3 .蛋白质多肽链书写时是从端到端。4 .谷胱甘肽含有、和氨基酸残基，其主要功能基团是.5 .蛋白质二级结构的主要形式有、和。6 .蛋白质一级结构的作用力是，二级结构的作用力是，三级和四级结构的作用力是O7 .具有变构效应的蛋白质动力学曲线一般为形。8 .减小pH,增加CO2以及增加2,3-BPG会使血红蛋白的氧合曲线向移动。9 .蛋白质能形成稳

2、定水溶液的原因是其具有和。10 .盐析引起蛋白质变性，重金属盐沉淀蛋白一般引起蛋臼质变性；蛋白质变性的实质是。11 .生物化学与分子生物学最常用的实验技术包括、和。三、简答题1.20种编码氨基酸的结构通式是什么？是如何分类的，各有哪几种？其中含硫的氨基酸有哪几种？芳香族氨基酸有哪几种？带羟基的氨基酸有哪几种？2.请简述a-螺旋的主要特点。蛋白质结构与功能习题答案一、名词解释1 .蛋白质的Pl当蛋白质溶液处于某一PH值时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时该溶液的PH值称为该蛋白质的等电点（pD。2 .蛋白质的一级结构:在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基排列顺序及连接方式

3、。3 .motif:在蛋白质分子中两个或两个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成特殊的空间构象，称为模体。4 .domain:蛋白质三级结构常可分割成1个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行其功能，称为结构域。5 .蛋白质的变性在某些理化因素作用下，使蛋白质严格的空间结构受到破坏但不包括肽键的断裂，从而引起蛋白质若干理化和生物学性质的改变，这称为蛋白质的变性。6 .协同效应:指蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。促进为正协同，反之为负协同。7 .电泳:蛋白质在电场中向着与其所带电荷相反一极移动的现象。8 .盐析在蛋白质溶液中加入大量中性

4、盐使蛋白质从溶液中析出的现象称为蛋白质的盐析。二、填空题1.280,酪氨酸，色氨酸2.脯氨酸，蓝紫色3.N,C4.谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸，筑基（SH）5.-螺旋B-折叠-转角无规则卷曲6.肽犍，氢键，疏水作用力（次级键）7.S8.右9.表面电荷，水化膜10.不会，会，次级键断裂（肽键完好）11.电泳，离心，层析，分光光度法三、简答题1 .答：20种编码氨基酸的结构通式是L-a-AA(甘氨酸例外)；根据侧链基团的结构和理化性质可分为4类(1)非极性疏水性氨基酸：Ala,Val,Leu,He,Phe,Met,Pro；(2)极性中性氨基酸：Ser,Thr,Tyr,Trp,Gln,Asn,Cys,G

5、ly；(3)酸性氨基酸：Glu,Asp；(4)碱性氨基酸：LyS,Arg,His；含硫氨基酸有半胱氨酸和蛋氨酸；芳香族氨基酸有苯丙氨酸，色氨酸和酪氨酸；带羟基的氨基酸有丝氨酸，苏氨酸和酪氨酸2 .答：a-螺旋的主要特点如下：1)主链通过a-碳原子旋转形成稳固的右手螺旋；2)每3.6个氨基酸残基上升一圈，间距0.15nm,螺距0.54nm;3)相邻两圈螺旋之间借氢键稳定；4)肽链中氨基酸侧链伸展在螺旋外侧。核酸的结构与功能习题一、名词解释1.DNA的一级结构2.DNA变性3.退火4.增色效应5.Tm值6.分子杂交二、填空题1.DNA的特征紫外吸收峰在nm,而蛋白质的特征紫外吸收峰在nm2 .核计

6、是由与通过键连接而成，核计通过键与磷酸连接而形成核仔酸，核甘酸链的连接键是。3 .DNA二级结构有、及形式，其中常见的为形式。4 .最早用实验证实了DNA是遗传的物质基础；DNA变性的实质是。三、问答题1 .请简要说明DNA双螺旋结构模型的要点2 .真核细胞三种主要RNA的结构特点和功能是什么3 .DNA与RNA的主要区别有哪些核酸的结构与功能习题答案一、名词解释1 .组成DNA或RNA的核甘酸的排列顺序及连接方式。2 .在理化因素作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而分开变成单链的过程。3 .热变性后，温度缓缓下降，被解开的两条链又可重新互补结合，恢复成原来完整的DNA双螺旋结构分子，这一过

7、程称为复性或退火。4 .DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象。5 .加热使DNA变性50%时的温度。6 .不同来源的核酸变性后，合并在一处进行复性，只要这些核酸分子的核甘酸序列含有可以形成碱基互补配对的片段，复性也会发生于不同来源的核酸链之间，形成所谓的杂化双链(heteroduplex)该过程称为分子杂交。二、填空题1.260, 2802.碱基，戊糖，糖背键，磷酸酯键，3f-磷酸二酯键3.A,B,Z,B4.肺炎球菌转化，氢键断裂(磷酸二酯键完好)三、问答题1. (1)是反向平行的互补双链结构，右手双螺旋结构，存在大沟、小沟。(2)亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于螺旋外侧，碱基位

8、于内侧，两链间通过碱基形成氢键。(3) A与T形成两个氢键，G与C形成三个氢键，碱基处于一个碱基平面，与纵轴垂直。直径2.0nm,每圈10对碱基，每个碱基旋转36。，螺距3.4nm(4)碱基堆砌力、氢键和离子键维系双螺旋结构的稳定，其中碱基堆砌力为主要作用力。2. mRNAl)mRNA含量少、更新快、分子大小不一2) mRNA可形成局部双螺旋结构的二级结构。3) mRNA在真核生物中的初级产物称为hnRNA,然后进过剪接加工而成4) 5，-端有7-甲基鸟背三磷酸(m7Gppp)的帽子结构5) 3，-端有多聚腺甘酸(POlyA)尾巴结构IRNA1)分子最小；大小均一；含有稀有碱基最多2)二级结构

9、：呈“三叶草”型。包括：氨基酸臂、DHU环、反密码环、附加环、TC环等3)三级结构：倒型rRNA1)rRNA是含量最多的RNA,占总量的80%。2 )rRNA与蛋白质构成核蛋白体(由大、小亚基组成原核生物：5S,16S,23S小亚基：16S大亚基：5S和23S真核生物：5S,5.8S,18S,28S小亚基：18S大亚基：5.8S,5S,28S3 .DNA一般为双链，而RNA一般为单链，可形成局部双螺旋基本组成上戊糖碱基磷酸DNA脱氧核糖A、G、C、T磷酸RNA核糖A、G、C、U磷酸分布及功能上分类主要分布主要生理功用DNA细胞核遗传信息的载体RNA细胞质参与蛋白质的生物合成2011酶与维生素习

10、题一、名词解释1.酷2.酣的活性中心3.同工前(举例)4.醉原的激活5 .醐的别构调节6.竞争性抑制7.多酹体系8.酶的共价修饰二、问答题1.请说明必需基团分为哪几种？2.影响醐作用的因素有哪些？3.简述温度对酶作用的影响。4.请解释诱导契合学说。5 .有一米氏酷，当S=23Km时反应速度与Vmax是什么关系，请说明Km值的意义。6 .请举例说明可逆性抑制有几种，各自特点是什么？7 .请简述B族维生素的名称、活性形式、主要生化功能及可能的缺乏病。8 .请解释结合酶组成成分的作用。9.辅基与辅能的差别是什么？10.酶催化作用的特点有哪些？2011酶与维生素习题答案一、名词解释1、酎是由活细胞产生

11、的，能够在体内或体外起催化作用的，具有高度催化效能、高度特异性的生物催化剂。2、必需基团在醐分子表面的一定区域形成一定的空间结构，能与底物特异结合并将底物转化为产物，此区域称为醐的活性中心。3、同工醯是指在同一个体内的可催化相同化学反应，而分子结构、理化性质及免疫学特性不同的一组酶，如乳酸脱氢酶。4、无活性的酶的前体即酶原在一定条件下可转化成有活性的酶，此过程称为酷原的激活。5、某些代谢物与关键醐分子活性中心外的某个部位可逆地结合，使醐发生变构而改变其催化活性,这些部位称为别构部位,对能催化活性的这种调节方式称为别构调节或者变构调节。6、抑制剂与底物有相似的化学结构，能与底物竞争结合酶的活动中

12、心，造成酶活性下降，此类抑制作用称为竞争性抑制。7、催化某一代谢途径的几种不同功能的酶聚集构成的体系称为多酶体系。8、醐蛋白肽链上的某一必需基团在其他酶催化下，与某化学基团发生可逆的共价结合与分离，从而改变酶的活性，此过程称为酶的共价修饰。二、问答题1 .必需基团按其作用分为（1）结合基团（2）催化基团（3）结构必需基团（4）活动中心以外的结构必需基团2 .影响酣作用的因素有：底物浓度、酹浓度、温度、PH值、激活剂和抑制剂等。3 .使解活性达到最高值的温度称为最适温度，低于最适温度，随着温度的升高，陋活性增加，高于最适温度，随着温度增加，酶活性下降。低温下酶活性受抑制，但酹不变性；高温会影响酶

13、空间构象的稳定性，促使酗蛋白变性失活。4 .酎与底物结合过程不是锁与钥匙之间的那种简单的机械关系，而是在前与底物相互接近时，通过相互诱导、相互变形和相互适应，才使醐与底物相互结合形成ES复合物，此即诱导契合学说。5 .V=25VmaxKm的意义：（1）Km在数值上等于筋促反应速度为最大反应速度一半时对应的底物浓度。（2） Km值也反映了前对底物的亲合力，Km值越大表明酣对底物的亲合力越小。（3） Km值是随对其底物的特征性常数6 .可逆性抑制可分为（1）竞争性抑制：抑制剂结构与底物结构相似，共同竞争防活性中心。抑制作用强度与抑制剂和底物的相对浓度有关。Km升高，Vmax不变。例：丙二酸对琥珀酸

14、脱氢酶的抑制作用；磺胺类药物的抑菌作用。（2）非竞争性抑制：抑制性与底物结构不相似或完全不同。它只与活性中心以外的必需基团结合，使E和ES都下降。该抑制剂作用的强弱只与抑制剂浓度有关，Km不变，Vmax下降。例：哇巴因对细胞膜上Na+-K+-ATP酶的非竞争性抑制。（3）反竞争性抑制：抑制剂并不与能直接结合，而是与酶和底物的复合物结合成霉-底物-抑制剂复合物（ESI）,使前失去催化活性。ESI不能分解成产物，Km下降，Vmax下降。例：L-苯丙氨酸对兔子小肠黏膜碱性磷酸醐的抑制作用。7.维生素活性形式功能缺乏病维生素BlTPP-酮酸氧化脱竣酶的辅醒脚气病维生素B2FMN、FAD黄素酶的辅基口角

15、炎、唇炎、舌炎、阴囊炎、眼睑炎等维生素B6磷酸毗哆醛、磷酸毗哆胺转氨酶、脱竣酶的辅酶小细胞性贫血和血清铁增高维生素PPNAD+、NADP+不需氧脱氢酶的辅酶糙皮病泛酸CoA传递酰基脚灼热综合征生物素生物素多种竣化酶的辅基乏力、食欲不振、恶心、呕吐、皮炎及脱屑性红皮炎叶酸四氢叶酸一碳单位的载体巨幼红细胞性贫血维生素B12甲钻胺素转甲基酶的辅酶巨幼红细胞性贫血8 .（1）酶蛋白的作用：决定酶作用的特异性（2）辅助因子的作用：决定酶促反应类型和性质9 .辅基：与酶蛋白结合的比较紧密，用透析或超滤的方法不易分离辅酶：与酶蛋白结合比较疏松，用透析和超滤的方法可将其分离10 .酶催化作用的特点（1）酶具有在温和条件下极高的催化效率（2）酶催化作用具有高度专一性：a、绝对专一性和相对专一性b、立体异构专一性c、光学异构专一性（3）酶活性对环境因素的敏感性（4）酶活性的可调节性2011糖代谢习题一、名词解释1.糖酵解2.糖的有氟氧化3.三竣酸循环4.糖异生5.巴斯