第一部分蛋白质名师编辑PPT课件.ppt

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1、第一章 蛋白质第一节第一节 蛋白质在生命活动中的重要性蛋白质在生命活动中的重要性一、蛋白质功能的多样性一、蛋白质功能的多样性 催化功能；传递功能；免疫功能；受体；激素；催化功能；传递功能；免疫功能；受体；激素；二、蛋白质中的元素组成二、蛋白质中的元素组成 CHON其它50556.57.319241519微量三、蛋白质的特征元素三、蛋白质的特征元素-氮氮 含氮量较恒定，一般在16%左右 蛋白质系数蛋白质系数6.25 蛋白质含量=样品含氮量6.25 微量元素百分率（%）微量元素百分率（%）Fe00.8S0.232.4Cu IZn P00.8Mn第二节第二节 蛋白质的基本结构单位蛋白质的基本结构单位

2、-氨基酸氨基酸COOH|H2N C H|R非蛋白氨基酸非蛋白氨基酸（二百余种）（二百余种）氨基酸氨基酸蛋白氨基酸蛋白氨基酸基本氨基酸基本氨基酸稀有氨基酸稀有氨基酸一、结构特点与分类一、结构特点与分类1.结构特点结构特点：所有20 种基本氨基酸的结构通式特点特点：-氨基酸(脯氨酸除外)L-氨基酸（甘氨酸除外）中文：如 丙氨酸；英文：三字母符号（Ala）和单字母符号（A）2.分类分类 根据各氨基酸R基的带电性 将20种氨基酸共分为四组：非极性R基氨基酸 极性不带电荷R基氨基酸 带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）表示表示：3.稀有氨基酸稀有氨基酸：蛋白质合成后经加工修饰

3、而生成的氨基酸。4 4羟基脯氨酸羟基脯氨酸NHCOOHNHCOOHOHNH2CH2CH2CH2CH2CHCOOHNH2赖氨酸赖氨酸OH5 5羟基赖氨酸羟基赖氨酸OH二、必需氨基酸（二、必需氨基酸（8 8种）种）：人体不能自我合成，必须从外界中摄取的氨基酸人体不能自我合成，必须从外界中摄取的氨基酸赖氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、色氨酸氨基酸氨基酸丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸苯丙氨酸色氨酸甲硫氨酸脯氨酸三字母三字母 符号符号 Ala Val Leu Ile Phe Trp Met Pro单字母单字母符号符号 A V L I F W M P非非 极极 性性 R 基基 氨氨

4、 基基 酸酸 结构式结构式CHCOONH3_+NH2COO_+CHCOONH3_+CHCOONH3_+CHCOONH3_+CHCOONH3_+CHCOONH3_+CHCOONH3_+CH3SCH2CH3CH2CHCH3CH3CH3CHCH3CH2CH2CHCH3CH2CH3CH2NH2COCH2CH2CHCOO|NH3HCHCOO|NH3HOCH2CHCOO|NH3|CH3HOCH CHCOO|NH3HSCH2CHCOO|NH3CH2HOCHCOO|NH3NH2COCH2 CHCOO|NH3结构式氨基酸甘氨酸丝氨酸苏氨酸半胱氨酸酪氨酸天冬酰胺谷氨酰胺三字母 符号 Gly Ser Thr Gys

5、 Tyr Asn Gln单字母 符号 G S T C Y N Q 极 性 不 带 电 荷 R 基 氨 基 酸 NH3CH2CH2CH2CH2 CHCOO|NH3NH2CNHCH2CH2CH2CHCOO|NH3NH2|HNNH+CH2CHCOO|NH3OOCCH2CH2 CHCOO|NH3OOCCH2 CHCOO|NH3氨基酸天冬氨酸谷氨酸三字母 符号 Asp Glu单字母 符号 D E K R H Lys Arg HIs赖氨酸精氨酸组氨酸酸 性 R 基 氨 基 酸 碱性R 基氨基酸 结构式三、氨基酸的理化性质三、氨基酸的理化性质1.1.一般性质一般性质：溶解度：可溶于水、稀酸、稀碱中 旋光性：

6、丙氨酸+1.8、半胱氨酸-16.5、脯氨酸-86.0 熔点：大部分在200以上，丙氨酸297、丝氨酸2802.2.两性解离和等电点两性解离和等电点：氨基酸由酸性基团和碱性基团，可以发生两性解离：RCHCOO-NH3+RCHCOO-NH2RCHCOOHNH3+k1k2R+RR酸 碱 等电点定义：某一氨基酸的净电荷等于零时的溶液pH值为该氨基酸的等电点不同的氨基酸有不同的等电点等电点时的特点：溶解度下降用途用途：可根据氨基酸的等电点来分离不同氨基酸，如味精生产时将pH值调到3.22，谷氨酸沉淀下来。pI 计算法：计算法：pI=（pK左+pK右）/2 pK左:pI处左侧pK 值，pK右:pI处右侧p

7、K 值。如：甘氨酸的两性解离为：酸 碱 HCHCOOHNH3+HCHCOONH2HCHCOONH3R+R-+R+k1k2pK1 =2.34 pk2 =9.60 pI=(2.34+9.60)/2=5.97CHCOONH3(CH2)4NH3H+CHCOONH3(CH2)4NH3+CHCOONH3(CH2)4NH+22CHCOONH(CH2)4NH2k2k1k3R+R+_R_R+_赖氨酸的两性解离为：与等电点有关的pK值为：pK2 =8.95 pK3 =10.53 pI=9.74 一、二、三组氨基酸：pI=（pK1+pK2 ）/2 第四组氨基酸：pI=（pK2 +pK3 ）/23.吸收光谱吸收光谱

8、所有20种基本氨基酸在可见光区都无光吸收，在近紫外区三种芳香氨基酸具有紫外吸收，即：苯丙氨酸257nm 酪氨酸275nm 色氨酸280nm氨基酸表观解离常数和等电点氨基酸 pK1(COOH)PK2(NH3+)PK3(R 基)pI 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 丝氨酸 苏氨酸 天冬氨酸 天冬酰胺 谷氨酸 谷氨酰胺 精氨酸 赖氨酸 组氨酸 半胱氨酸 甲硫氨酸 苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸 脯氨酸 2.34 2.34 2.32 2.36 2.36 2.21 2.63 2.09 2.02 2.19 2.17 2.17 2.18 1.82 1.71 2.28 1.83 2.20 2.38 1.9

9、9 9.60 9.69 9.62 9.60 9.68 9.15 10.43 9.82 8.80 9.67 9.13 9.04 8.95 9.17 8.33 9.21 9.13 9.11 9.39 10.63 3.86（COOH）4.25(COOH)12.48(胍基)10.53（氨基）6.00（咪唑基）10.08（OH）10.07(OH)5.97 6.02 5.97 5.98 6.02 5.68 6.53 2.97 5.41 3.22 5.65 10.76 9.74 7.59 5.02 5.75 5.48 5.66 5.89 6.30 用途：可用于氨基酸的定性和定量测定 脯氨酸是亚氨基酸，只有一

10、步反应，反应产物为。水合茚三酮还原茚三酮氨基酸产物（蓝紫色,m=570nm）OOOHHOOOHOH+NH3+OOOONOOOHOH+RCHCOOHNH2OOOHH+RCOH+CO2+NH34.氨基酸的重要化学反应氨基酸的重要化学反应 （1）茚三酮反应）茚三酮反应（2）Sanger反应反应 氨基酸与二硝基氟苯（DNFB）反应，生成二硝基苯代氨基酸（DNP氨基酸）NO2O2NF NH2 CH COOHRO2NNO2NH CH COOHRHF+二硝基氟苯氨基酸DNP氨基酸(黄色)室温用途：测定肽链N-端氨基酸（3）Edman反应反应 异硫氰酸苯酯与氨基酸反应生成PTH氨基酸NCS+NH2CHCOOH

11、NH2NCNHCHCOHOHNCNHCHCOCH3NO2H+异硫氰酸苯脂（PITC）弱碱PTC氨基酸PTH氨基酸用途：蛋白质一级结构序列测定样品1样品2被交换离子洗脱液+离子交换剂配对离子氨基酸平衡离子 5.氨基酸的分离方法氨基酸的分离方法 离子交换层析第三节第三节 肽肽 一、概念一、概念二、书写方式二、书写方式 左右，N C，可用英文或中文简写，中间用一短杠相连，氨基端加“H”，羧基端加“OH”，每一个氨基酸要叫氨基酸残基。例：H-丙-甘-谷-精苯丙-组-OH H-Ala-Gly-Glu-ArgPhe-His-OH 主肽链 多肽链中由共价键连接成的连续的链状结构 肽单位 主肽链中的重复单位N

12、 端C 端肽单位肽单位NH2CHCRNHCHCROONHCHCORNHCHCRNHCHROCOOH由于有巯基，所以有氧化还原反应 GSH+GSH GSSG+2H+2e-谷胱甘肽是生物体内重要的氧化还原物质，对细胞起到了保护作用，另外，还是其他细胞保护剂的还原剂三、重要的寡肽及其作用三、重要的寡肽及其作用 谷胱甘肽（GSH）：谷氨酸半胱氨酸甘氨酸CHHOOCCH2CH2CNH2NHCHCCH2SHONHCH2COOHO第四节第四节 蛋白质结构蛋白质结构一、一、一级结构一级结构：定义：蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键位置 特点：基础结构，稳定结构 牛胰岛素的一级结构（局部）：牛胰岛素由

13、A、B两条肽链组成，A链20个氨基酸残基，B链30个氨基酸残基 二、二级结构二、二级结构：（1）概念：二级结构定义在规则氢键指导下局部多肽链在空间的排列方式 由于单键可以自由旋转，所以从理论上说肽链有无数种构象，但实际上，蛋白质的二级结构只有少数几种，这是由于肽链在形成空间结构时要受到多种因素的限制，这些因素有：SSH-Gly-Ile-Val-Glu-Gln-Cys-Cys-Ala-Ser-Val-Cys-Ser-AH-Phe-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cys-Gly-Ser-His-Leu-Val-BSSCNOHCC肽键平面由于肽键的双键性质，使得形成肽键的N、C原子以及它们相

14、连的四个原子形成一个平面，这个平面就叫肽键平面。形成的原因：p共轭，肽键不能自由旋转 结果：形成刚性平面OCCNCOHRNHCOCCNCOHRNHH二面角 和两个构象角称为二面角NNOOCCCCCHH 要点：单链右旋一圈3.6残基上升0.54nm形成51氢键且全部平行R基指向外侧（2）种类（）种类（4类）类）a螺旋螺旋：折叠折叠：要点：肽链伸展，形成链间氢键（成为片层），R-基处于片层上下反平行折叠CNCCNCOHOHCNCCNCOHOHCNOHCNCCNCOHOHCNCCNCOHOHCNOH平行折叠折叠有平行和反平行两种 转角转角（回折）：肽链180旋转，氢键连接；无规则卷曲无规则卷曲转角卵

15、溶菌酶无规则卷曲三、超二级结构三、超二级结构：概念：相邻二级结构单元 相互作用形成的聚合体DE 种类：（A）X(B、C)曲折（D）回形拓扑结构(E)四、结构域四、结构域乳酸脱氢酶结构域刀豆蛋白结构域弹性蛋白酶三级结构与结构域免疫球蛋白G如：卵溶菌酶如：卵溶菌酶 一条肽链，124个氨基酸残基，分子量为14600五、三级结构五、三级结构：定义：蛋白质分子中所有原子的空间排列 肌红蛋白 是肌肉中运输氧的蛋白质，一条肽链，153个氨基酸残基，分子量为16700，含一个血红素辅基，氧分子就结合在它的铁上。整个分子有8个-螺旋，并且有-转角和无规则卷曲，但是无-折叠。三级结构特征三级结构特征：高低不平Ig

16、G的结构疏密不一近似球状醛糖脱氢酶NH3+COO-OHSHCH3CHCH2CH3CH3CH3CHCH3CH3 外亲内疏如：血红蛋白含有四个亚基，为22，每个亚基含一个血红素，每个血红素可结合一个氧分子。亚基含141个氨基酸残基，亚基含146个氨基酸残基。-亚基-亚基-亚基-亚基血红素血红素Fe2+Fe2+六、四级结构六、四级结构：概念：蛋白质分子中亚基在空间的排列Hemoglobin空间结构空间结构四级结构的结构特点四级结构的结构特点-对称性对称性四级结构的优越性：四级结构的优越性：氢键、盐键、疏水作用力、二硫键、配位键、范德华引力 氢键盐键疏水作用力二硫键配位键范德华引力二级结构三级结构四级结构七、维持蛋白质空间结构的作用力七、维持蛋白质空间结构的作用力一、一、一级结构与功能的关系一级结构与功能的关系：一级结构与功能有密切的关系1.氨基酸对功能的重要性氨基酸对功能的重要性 如果改变的氨基酸是蛋白质执行功能所必需的，则这种氨基酸的改变对功能的影响极大，如果改变的氨基酸对功能无贡献，则它们的改变基本不影响蛋白质的功能。如RNA酶，如果将其N-端的三个氨基酸去掉，酶的功能基本不变，但是，如