酶促反应激活与抑制机理.ppt

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1、酶促反应激活与抑制机理 酶促反应的特点?高效 特异性 可调节性 高效 特异性(绝对,相对,立体)可调节性(抑制,激活,变构)酶简介酶蛋白酶蛋白+辅助因子辅助因子全酶全酶无催化活性无催化活性无催化活性无催化活性有催化活性有催化活性holoenzyme决定反应的性决定反应的性质和反应类型质和反应类型决定反应的特异性决定反应的特异性辅助因子辅助因子金属离子金属离子小分子有机化合物小分子有机化合物组成组成或或分类分类辅基辅基 (prosthetic group)辅酶辅酶 (coenzyme)活性中心 酶分子中直接与底物结合,并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心(active center)或活性

2、部位(active site)活性中心内的必需基团结合基团结合基团催化基团催化基团催化底物转变成产物催化底物转变成产物 位于活性中心以外,维持酶活性中心应有位于活性中心以外,维持酶活性中心应有的空间构象所必需。的空间构象所必需。活性中心外的必需基团活性中心外的必需基团酶促反应 是如何进行的呢?酶促反应 中间产物假说:诱导契合假说:诱导契合假说:底物首先与酶弱结合,然后酶改变其构象,增加了与过渡态的亲和力并稳定这个过渡态,因此减少了达到过渡态所需的活化能。(酶与底物互变)ESESEP 酶与底物靠近形成酶-底物复合物(诱导契合假说),通过邻近效应与定向排列、多元效应、表面效应的影响,从而大大降低反

3、应活化能。酶促反应的抑制抑制竞争性抑制不可逆抑制可逆抑制非竞争性抑制反竞争性抑制不可逆抑制 抑制剂与酶的活性中心的必须基团紧密结合(共价键),使酶失活。不可逆抑制例1 羟基酶的失活不可逆抑制例2 巯基酶的失活 发生不可逆抑制时抑制剂与酶的活性中心紧密结合,不能用透析、超滤等方法予以除去。解除抑制的方法主要是使用与抑制剂结合更为紧密的物质将酶置换。可逆抑制 抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合,使酶的活性降低或丧失;抑制剂可用透析、超滤等方法除去。竞争性抑制 竞争抑制的原理是抑制剂与底物结构相似,与底物竞争,阻碍酶-底物复合体的形成。E+SESE+P+IEI竞争性抑制非竞争性抑制作

4、用 抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合,底物与抑制剂之间无竞争关系,但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物。E+SESE+P+IEI+I+SESI非竞争性抑制反竞争性抑制 抑制剂仅与酶和底物形成的ES结合,使ES的量下降。既减少从ES转化为产物的量,也同时减少从ES解离出E和S的量。E+SES+IESIE+P反竞争性抑制酶的激活 激活剂:使酶从无活性转变为有活性或活性增加的物质。一般认为激活的机理是激活剂通过配位,切割,成键等作用改变酶的结构,使酶具有催化反应所需的结构。酶(原)激活的例子酶原一定条件某些肽键断裂结构改变形成或暴露出活性中心赖赖缬缬天天天天天天天天甘甘异异赖赖缬

5、缬天天天天天天天天缬缬组组丝丝甘甘异异缬缬组组丝丝来点儿公式 酶促反应速率公式是使用与反应初期的速率计算公式。其双倒数形式在验证抑制机理时十分有用。酶促反应速率方程12kkESESEP 01SS 2E ESE.3tCons条件:酶总量守恒忽略第二步的逆反应k1021-111ESESK=ESESESsvkkkkk平衡近似用酶总量守恒式对ES进行替换。E ESE t11ESS(E ES)tkk1111111120211ESSE SESSE ESSSE ESSSE ESSttttkkkkkkkkkvkkk02SlimE mtvvk合并同类项我们认为酶促反应速率最大的时刻是酶被饱和的时刻。达到最大速率

6、时ES=Et011SS=1SSmmsvvvkKk0110SS=1SS1111=+SmmssmmmmvvvkKkK KKvvv令有抑制作用存在时的速率方程 以非竞争性抑制作用为例:E+SES+IEI+I+SESI基本的套路是不变的。需要修改一下酶守恒的表达式。1111111 =()=ttssiiiiiisESEEIEISEkkESE SSEESEIEISkkkEISESIkkEIE IK E IkkkKESIIkEISKSkEISK ESI1111111111=()=(1+)tssiiiiiisitskkESE SSEESEIEISkkkEISESIkkEIE IK E IkkkKESIIkEISKSkEISK ESIKkIESSEESK IkKS11021=1+(1)1(1)(1)tsimisK ESESK SK IK IvSvk ESK ISK IK0111=(1+)+(1)SsmmssmmK KKK IK Ivvv令Thank You

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