蛋白质的分解代谢.ppt

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1、（一）蛋白质（一）蛋白质1、什么是蛋白质？、什么是蛋白质？蛋白质蛋白质(protein)是由许多氨基酸（是由许多氨基酸（amino acid)通通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。过肽键相连形成的高分子含氮化合物。2、主要元素：、主要元素：碳碳（50%55%）、）、氢氢（6%8%）、）、氧氧（19%24%）、）、氮氮（13%19%）；）；次要元素：硫、磷、铁、锰、锌、碘。次要元素：硫、磷、铁、锰、锌、碘。（二）组成蛋白质的基本单位（二）组成蛋白质的基本单位氨基酸氨基酸(amino acids)1、氨基酸（、氨基酸（AA）的通式）的通式 2、特点：、特点：（1）20种基本氨基酸中，除脯氨酸为亚氨

2、基酸外，其余种基本氨基酸中，除脯氨酸为亚氨基酸外，其余19种均符合通式；种均符合通式；（2）除甘氨酸的）除甘氨酸的R基为基为H外，其余外，其余19种种-碳原子为不对称碳原子，有碳原子为不对称碳原子，有L、D型之分，但组成人体蛋白质的氨基酸均为型之分，但组成人体蛋白质的氨基酸均为L型；型；（3）不同氨基酸的侧链基团不同。）不同氨基酸的侧链基团不同。COOHRHCH2NL氨基酸3、氨基酸的分类、氨基酸的分类（根据侧链基团的结构和性质不同）（根据侧链基团的结构和性质不同）（1）非极性疏水性）非极性疏水性AA：R为疏水基团，无极性。为疏水基团，无极性。Ala、Val、Leu、Ile、Met、Phe、P

3、ro、Trp 8种种（2）极性中性）极性中性AA：R不带电荷，但显极性。不带电荷，但显极性。Gly、Ser、Thr、Tyr、Cys、Asn、Gln7种种（3）酸性）酸性AA：R可电离带负电荷，有极性。可电离带负电荷，有极性。Glu、Asp2种种（4）碱性）碱性AA：R可电离带正电荷，有极性。可电离带正电荷，有极性。Lys、Arg、His3种种4.非标准氨基酸非标准氨基酸4-羟脯氨酸、羟脯氨酸、5-羟赖氨酸、羟赖氨酸、-羧基谷氨酸和羧基谷氨酸和6-氮甲基赖氨酸氮甲基赖氨酸5.非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸-丙氨酸、丙氨酸、D-苯丙氨酸、同型半胱氨酸、鸟氨酸、苯丙氨酸、同型半胱氨酸、鸟氨酸、-氨基丁

4、酸氨基丁酸（三）氨基酸的性质（三）氨基酸的性质1、两性电离性质、两性电离性质COOCHRNH3两 性 离子阴 离子阳 离子+CHRNH3COOH+COOCHRNH2H+H+OHOHpHpIpHpIpHpI 氨基酸分子中既有氨基又有羧基，氨基可以接受质子氨基酸分子中既有氨基又有羧基，氨基可以接受质子呈碱性，而羧基可以给出质子呈酸性。所以氨基酸既有呈碱性，而羧基可以给出质子呈酸性。所以氨基酸既有酸性又有碱性，这一性质称为氨基酸的两性性质。酸性又有碱性，这一性质称为氨基酸的两性性质。等电点等电点使某种氨基酸所带正、负电荷数相等时溶液的使某种氨基酸所带正、负电荷数相等时溶液的PH值。值。2、呈色反应、

5、呈色反应 氨基酸可以与其它物质生成有特征颜色的化合物，利用这氨基酸可以与其它物质生成有特征颜色的化合物，利用这些性质可以定性或定量测定氨基酸，如茚三酮反应。些性质可以定性或定量测定氨基酸，如茚三酮反应。3、与亚硝酸反应、与亚硝酸反应 氨基酸能与亚硝酸反应，生成羟基酸和水，并放出氮气。氨基酸能与亚硝酸反应，生成羟基酸和水，并放出氮气。反应定量完成，通过测定生成氮气的量，可计算氨基酸的反应定量完成，通过测定生成氮气的量，可计算氨基酸的含量，此方法叫做范斯莱克（含量，此方法叫做范斯莱克（Van Slyke）氨基氮测定法。）氨基氮测定法。氨基酸在营养上可分为氨基酸在营养上可分为“必需氨基酸必需氨基酸”

6、和和“非必需氨基非必需氨基酸酸”两类。两类。必需氨基酸：是指人体需要，但自己不能合成，或合成的速必需氨基酸：是指人体需要，但自己不能合成，或合成的速度不能满足机体需要必须由食物蛋白质供给的氨基酸。度不能满足机体需要必须由食物蛋白质供给的氨基酸。非必需氨基酸：是指体内可以合成，或可由其它氨基酸转变非必需氨基酸：是指体内可以合成，或可由其它氨基酸转变而来，可以不必由食物供给的氨基酸。而来，可以不必由食物供给的氨基酸。人体的必需氨基酸有人体的必需氨基酸有9 9种，即：亮氨酸、异亮氨酸、缬种，即：亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、赖氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和组氨氨酸、赖氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、苯丙

7、氨酸、色氨酸和组氨酸。有时也把半胱氨酸和酪氨酸称为半必需氨基酸。酸。有时也把半胱氨酸和酪氨酸称为半必需氨基酸。（四）氨基酸的营养价值（四）氨基酸的营养价值 （1）纸色谱法）纸色谱法（五）氨基酸的分离（五）氨基酸的分离溶 剂前沿原点半胱组精丝谷丙蛋赖苯 丙天 冬异亮溶剂移动方向（2）薄层色谱法）薄层色谱法 图图5-1 氨基酸纸层析图谱氨基酸纸层析图谱（一）多肽的结构（一）多肽的结构1、肽键与肽、肽键与肽肽键肽键(peptide bond)：由一个：由一个AA的的-氨基与另一个氨酸的氨基与另一个氨酸的 -羧基脱水缩合生成的化学键。羧基脱水缩合生成的化学键。OOH2NRHOCCHOH+RCCHOHN

8、H12H2NROCCHCCHOHNH12R肽肽 peptide：AA通过肽键相连形成的化合物通过肽键相连形成的化合物(二肽、三肽、寡肽和多肽二肽、三肽、寡肽和多肽)。寡肽寡肽 oligopeptide：一般一般10肽以下肽以下多肽多肽 polypeptide：一般一般10肽以上肽以上多肽链：多肽链：由许多氨基酸借肽键相互连接而成的一种结构。由许多氨基酸借肽键相互连接而成的一种结构。氨基酸残基：氨基酸残基：多肽链中的氨基酸，由于参与肽键的形成，已非原来完整多肽链中的氨基酸，由于参与肽键的形成，已非原来完整的分子，称为的分子，称为。多肽链有两端：多肽链有两端：N末端、末端、C末端末端天然存在的活性

9、肽天然存在的活性肽 类别：激素、抗菌素、辅助因子类别：激素、抗菌素、辅助因子 实例：谷胱甘肽实例：谷胱甘肽(glutathione)(glutathione)短杆菌肽短杆菌肽促甲状腺素释放因子（促甲状腺素释放因子（TRH）-天冬氨酰天冬氨酰-苯丙氨酸甲酯（甜味剂）苯丙氨酸甲酯（甜味剂）谷胱甘肽谷胱甘肽 谷胱甘肽在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还谷胱甘肽在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还原酶的辅因子，或保护巯基酶，或防止过氧化物积累。原酶的辅因子，或保护巯基酶，或防止过氧化物积累。（二）蛋白质分子的一级结构（二）蛋白质分子的一级结构1、一级结构一级结构(primary structure

10、)：指蛋白质多肽链中氨基：指蛋白质多肽链中氨基酸的组成及排列顺序。酸的组成及排列顺序。2、一级结构维系键：、一级结构维系键：肽键肽键和和二硫键二硫键。3、重要性：是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。、重要性：是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。蛋白质的一级结构的改变影响蛋白质的空间结构和生蛋白质的一级结构的改变影响蛋白质的空间结构和生理功能，例如镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起理功能，例如镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的。正常人血红蛋白由四条多肽链组成，两条的。正常人血红蛋白由四条多肽链组成，两条链和两条链和两条链，共有链，共有574个氨基酸。镰刀状细胞贫血病的血红蛋白与

11、正个氨基酸。镰刀状细胞贫血病的血红蛋白与正常的血红蛋白两条常的血红蛋白两条链完全相同，只是两条链完全相同，只是两条链上链上N-端末端端末端开始的第开始的第6位的氨基酸不同：正常血红蛋白为谷氨酸，而镰位的氨基酸不同：正常血红蛋白为谷氨酸，而镰刀状细胞贫血病为缬氨酸所代替。刀状细胞贫血病为缬氨酸所代替。（三）蛋白质分子的空间构象（三）蛋白质分子的空间构象 蛋白质的构象蛋白质的构象指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链的走向。排列、分布及肽链的走向。蛋白质分子的构象可分为二、三、四级结构。蛋白质分子的构象可分为二、三、四级结构。维持蛋白质构象的化

12、学键：维持蛋白质构象的化学键：次级键次级键（副键），由蛋白质分子的主链和侧链上的极性、非极（副键），由蛋白质分子的主链和侧链上的极性、非极性和离子基团等相互作用而形成的。性和离子基团等相互作用而形成的。如：氢键、疏水键、离子键、范德华力、二硫键、配位键。如：氢键、疏水键、离子键、范德华力、二硫键、配位键。1、蛋白质的二级结构、蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构是指在一级结构基础上，多肽链形成蛋白质的二级结构是指在一级结构基础上，多肽链形成的空间构象。二级结构的主要形式有的空间构象。二级结构的主要形式有-螺旋、螺旋、-折叠、折叠、-转转角和无规则卷曲等。角和无规则卷曲等。蛋白质的蛋白质的-螺旋结

13、构多为右手螺旋。每螺旋结构多为右手螺旋。每3.6个氨基酸螺旋个氨基酸螺旋转一周，螺距为转一周，螺距为0.54nm，每个氨基酸残基的高度为，每个氨基酸残基的高度为0.15nm。在在-螺旋中相邻螺旋间形成链内氢键，维持螺旋中相邻螺旋间形成链内氢键，维持-螺旋结构的稳螺旋结构的稳定。定。-折叠折叠2、蛋白质的三级结构、蛋白质的三级结构 蛋白质多肽链在二级结构基础上，进一步折叠盘旋形成的蛋白质多肽链在二级结构基础上，进一步折叠盘旋形成的更复杂的空间构象，称为蛋白质的三级结构。蛋白质三级结构更复杂的空间构象，称为蛋白质的三级结构。蛋白质三级结构反映的是蛋白质分子中所有原子的整体排列和空间关系。使蛋反映的

14、是蛋白质分子中所有原子的整体排列和空间关系。使蛋白质三级结构稳定的因素有：氢键、疏水相互作用、盐键、二白质三级结构稳定的因素有：氢键、疏水相互作用、盐键、二硫键和配位键等。硫键和配位键等。3、蛋白质的四级结构、蛋白质的四级结构 由两条或两条以上具有三级结构的多肽链结合而成的特定由两条或两条以上具有三级结构的多肽链结合而成的特定结构的蛋白质构象称为四级结构。其中四级结构中每个具有三结构的蛋白质构象称为四级结构。其中四级结构中每个具有三级结构的多肽链称为亚基。四级结构由几个亚基组成，每个亚级结构的多肽链称为亚基。四级结构由几个亚基组成，每个亚基单独存在时无生物活性，只有结合成完整的四级结构才有生基

15、单独存在时无生物活性，只有结合成完整的四级结构才有生物活性物活性。三、三、蛋白质的性质蛋白质的性质（一）两性性质（一）两性性质 蛋白质两末端的氨基和羧基及侧链中某些基团在一定条蛋白质两末端的氨基和羧基及侧链中某些基团在一定条件下均可解离件下均可解离.蛋白质的等电点蛋白质的等电点(pI):使某一蛋白质分子所带正负电荷数使某一蛋白质分子所带正负电荷数相等相等,净电荷为零时溶液的净电荷为零时溶液的PH值。值。蛋白质的等电点沉淀、离子交换和电泳等基本原理均以蛋白质的等电点沉淀、离子交换和电泳等基本原理均以蛋白质的两性解离与等电点的特性为基础。蛋白质的两性解离与等电点的特性为基础。PrCOOCOOHOH

16、NH3+PrPrCOONH2H O2H+OHH+两 性 离子阴 离子阳 离子pIpIpIpHpHpHNH3+（二）高分子性质，即胶体性质（二）高分子性质，即胶体性质 蛋白质为分子量蛋白质为分子量1万至万至100万的高分子物质万的高分子物质,其在溶液中形成其在溶液中形成的质点直径在的质点直径在1-100nm胶体质点范围内。胶体质点范围内。蛋白质胶体稳定的因素蛋白质胶体稳定的因素:蛋白质颗粒表面具水化层蛋白质颗粒表面具水化层 蛋白质颗粒表面带同性电荷蛋白质颗粒表面带同性电荷去除这两个稳定因素去除这两个稳定因素,蛋白质极易沉淀。蛋白质极易沉淀。蛋白质具有分子扩散现象；布朗运动；可用超速离心法分蛋白质具有分子扩散现象；布朗运动；可用超速离心法分离蛋白质；有较大的粘度，随蛋白质分子的水合作用和分子的离蛋白质；有较大的粘度，随蛋白质分子的水合作用和分子的不对称性增大而增大；不能透过半透膜，可用透析法纯化蛋白。不对称性增大而增大；不能透过半透膜，可用透析法纯化蛋白。（三）蛋白质的变性（三）蛋白质的变性(denaturation)1.概念：概念：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象在某些理化因