生化习题简答答案总结.docx

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1、生化习题简答答案总结第三聿蛋白质化学P30.1.简述氨基酸的分类研究的目的不同，氨基酸的分类就不同，通常将20种标准氨基酸根据R基的结构与性质分为五大类：1、非极性脂肪族R基氨基酸，2、极性不带电荷R基氨基酸，3、芳香族R基氨基酸，4、带正电荷R基氨基酸，5、带负电荷R基氨基酸。2 .简述蛋白质的结构层次及其维持力（应写出一级结构对映的维持力，二级结构对映的维持力，等等，不要放在一起说）蛋白质可以分为一级结构，二级结构，三级结构，四级结构。维持力包括共价键肽键，二硫键以及非共价键氢键，离子键，蔬水作用，篦德华力，主要维持力是非共价键。3 .举例说明蛋白质一级结构与功能的关系蛋白质的一级结构决定

2、了空间构象，空间构象决定了蛋白质的生物学功能。1 .蛋白质的一级结构决定了空间构象，如牛胰核糖核酸酶为一级结构的醉分子，用硫基乙醇和尿素处理后可以破坏非共价键导致酶活性夜失，若透析除去硫基乙醇和尿素可以重新形成活性构象。2 .蛋白质的一级结构相似则其功能也一致。例如：哺乳动物的胰岛素都由A链和B链组成，狗、兔和人胰岛素的A链完全相同，狗、牛、马和山羊的B链完全相同，这些动物胰岛素的二硫键配对相同。分子构象也极为相似。5.导致蛋白质变性的因素：包括各种物理因素和化学因素（即变性剂），例如高温、强酸、强碱、重金属离子、离子强度异常、有机溶剂（甲醛、乙醇、丙酮等、尿素、盐酸月瓜、去污剂（十二烷基硫酸

3、钠等）。第四章核酸化学P441.简述核昔酸的功能核昔酸的功能：1.核酸合成原料2.直接为生命活动提供能量3.合成代谢中间产物4.构成辅助因子5.代谢调节（1）化学修饰调节（2）变构调节（3）第二信使3.简述Chargaff法则：1.DNA的碱基组成有物种差异，没有组织差异，即不用物DNA的碱基组成不同，同一个体不同组织DNA的碱基组成不同。2 .DNA的碱基组成不随个体的年龄、营养和环境改变而改变。3 .DNA的碱基组合存在一下物质的量关系：A=T,G=C,A+G=T+Co（P64）4 .简述B-DNA右手双螺旋结构的基本内容：1两股DNA链反向互补形成双链结构：在该结构中，脱氧核糖于璘酸交替

4、连接构成主链，位于外面，碱基侧链位于内部。双链碱基形成WatSOn-CriCk碱基对，即腺嗥吟A以两个氢键与胸腺喀嚏T结合，鸟嗥4G以三个氢键与胞喀嚏C结合（碱基配对原则）2DNA双链进一步形成右手螺旋结构：在双螺旋结构中，碱基平面与螺旋轴垂直，糖基平面与碱基平面接近垂直，与螺旋轴平行；双螺旋直径为2ntn,每一螺旋含10bp（bp:双链核酸长度单位，1bp为一个碱基对），螺距为3.4nm,相邻碱基对之间的轴向距离为0.34n;双螺旋表面有两条沟槽：相对较深较宽的为大沟（轴向沟宽2.2nm）,相对较浅、较窄的为小沟（轴向沟宽1.2所）。3氢键和碱基堆积力维系DNA双螺旋结构的稳定性：碱基对氢键

5、维系双链结构的横向稳定性，碱基对平面之间的碱基堆积力(属于疏水作用)维系双螺旋结构的蚁向稳定性。5.从下面几方面对蛋白质DNA进行比较蛋白质(1)分子组成：蛋白质种类多、含量多、功能复杂但组成简单，其主要组成元素是碳、氢、氧、氮和硫，结构单位是氨基酸。有些蛋白质含非氨基酸成分。(2)一、二级结构：蛋白质的一级结构通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列。蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段的氨基酸序列是连续的，主要构象通常是规则的。(3)主要生理功能：蛋白质溶液是胶体溶液对于特定蛋白质颗粒，其沉降速度与离心加速度之比为一常数，该常数称为沉降系数蛋白质的变性：在

6、某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。蛋白质的复性：蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。DNA(1)分子组成：碳、氢、氧、氮和磷是核酸的组成元素，其中磷是核酸的特征元素，其特点是含量相对恒定。(2)一、二级结构：核酸的一级结构是指核酸分子中核昔酸的线性排列顺序，也称为核昔酸序列。由于核菩酸间的差异主要是碱基不同，因此也叫礴基序列。核酸的二级结构是指核酸中规则、稳定的局部空间结构。(3)主要生理功能：核酸是生物大分子，具有与蛋白质类似的大分子特性，包括胶体特征、沉降特

7、性、黏度、变性和复性等紫外吸收特征：因为礴基中有共椀双键，所以核昔酸和核酸都有特征性紫外吸收光谙，在26Onln附近存在吸收峰。杂交：不同来源的单链核酸，只要其序列有一定的互补性就可以杂交6.简述tRNA的一级结构：、是一类单链小分子RNA,长7393nt(2)、是含稀有碱基最多的RNA,含715个稀有碱基，分布在非配对区。(3)、S端核昔酸往往是鸟昔酸。(4)、3端是CCA序列，其3-里基是氨基酸结合位点。7、简述tRNA二级结构：呈三叶草型在该结构中存在四臂三环，即氨基酸臂、二氢尿噂嚏臂和二氢尿嗡噂环、反密码子臂和反密码子环TJC臂和T“环。8、试比较真核生物与原核生物核糖体原核生物和真核

8、生物的核糖体都有一个大亚基和一个小亚基构成，两个亚基都有核糖体蛋白质和核糖体RNA构成。原核生物有5S、16S、23S三种核糖体RNA(约占核糖体重量的65%);真核生物主要有5S、5.8S、18S、28S四种核糖体RNA,另有少量叶缘体、核糖体核糖体RNA。9:简述DNA变性及其影响因素：答：DNA变性是指核酸双螺旋碱基对的氢键断裂，双链变成单链，从而使核酸的天然构象和性质发生改变。变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基间的堆积力遭到破坏，但不涉及到其一级结构的改变。影响因素：高温和化学试剂(如酸、碱、乙醇、尿素及甲酰胺)等。第五章酶1 .简述薛的活性中心及其所含的必需基团酶的活性中心：酶分

9、子结构中可以结合底物，并催化其反应生成产物的部位。位于酶蛋白的特定结构域中。所含必需基团：一类为结合基团，作用是与底物结合，生成酶-底物复合物，一类是催化基团，能改变底物分子中特定化学键稳定性，将其换化成产物。2 .简述薛的辅助因子辅助因子是某些酶在催化反应时所需的有机分子活里子，它们与酶结合牢固或松散，与无活性的酶蛋白结合成有活性的全酶，可分为辅酶和辅基。3 .简述酶促反应的特点具有一般傕化剂的特点，包括只催化热力学上允许的化学反应，可以提高化学反应速率不改变化学平衡金和化学反应前后没有质和量的改变，极少量即可催化反应，另外还具有高效性，特异性（绝对特异性，相对特异性，立体特异性），不稳定性

10、和可调节性的特点。4 .简述酶的特异性及其分类先回答薛的特异性概念，然后分类1绝对特异性：只能催化一种底物发生一种化学反应。例如：尿素酶（又称麻酶）只能催化尿素水解2相对特异性：可以催化一类底物或一种化学键发生一种化学反应。例如：酯酰辅酶A合成酶可以催化软脂酸、硬脂酸、油酸等各种脂肪酸发生反应；胰脂肪酶既能水解甘油三酯，又能水解棕桐酸视黄酯；许多消化酶类都具有相对特异性。3立体特异性：能够识别立体异构体的构型，因而只催化特定构型的立体异构体发生反应，或所催化的反应只生成特定构型的立体异构体。例如：延胡索酸酶只能催化延胡索酸（而不是马来酸）水化生成1.-革果酸（而不是D-苹果酸）；1.-乳酸脱氢

11、酶只能催化1.-乳酸（而不是D-乳酸）脱氢不管是单纯酶还是结合酶，其特性都由酶蛋白决定。6 .简述抑制剂对酶的可逆抑制作用及其特点。（1） 竞争性抑制作用：有些抑制剂（I）与底物（三）结构相似，通过与底物竞争酶的活性中心，抑制底物与酶的结合，从而抑制酶促反应。特点：1.抑制剂和底物的结构相似。2.抑制剂与底物存在竞争，既不能同时结合活性中心。3.抑制剂通过与活性中心结合抑制酶促反应。4.动力学特征是表观Ke值增大，表观V.值不变，因此提高底物浓度可以削弱甚至消除竞争性抑制剂的抑制作用。（2） 非竞争性抑制作用：有些抑制剂（I）结合于酶（E）活性中心之外的特定部位，也不影响底物（三）与活性中心的

12、结合，但妨碍酶活性构象的形成，从而抑制酶促反应。特点：1.抑制剂结合于酶的活性中心之外。2.抑制剂的结合不影响底物与活性中心的结合。3.抑制剂的结合抑制底物转化成产物，即导致酶的催化活性丧失。4.动力学特征是表现KB值不变，表现Vf值减小，因此提高底物浓度可以削弱但不能消除非竞争性抑制剂的抑制作用。（3） 反竞争性抑制作用：有些抑制剂（I）只与酶-底物复合物（ES）结合，使酶（E）失去催化活性。抑制剂与ES结合后，因为降低了ES的有效浓度，反而利于底物与活性中心的结合，即在结合效应上恰好与竞争性抑制剂相反。特点：1.抑制剂只与酶-底物复合物（ES）结合。2,抑制剂与ES结合后，ES的有效浓度降

13、低。3.动力学特征是表观KB值减小，表观V.值减小。7 .试比校变构调节和化学修饰调节的异同点同：都改变了酶的结构，从而改变了催化活性异：改变方式不同。变构调节通过小分子与酶活性中心外的特定部位非共价结合；化学修饰调节通过酶促反应，改变特定基团的共价结合状态。9 .酶以酶原存在有何生理意义？答：(1):酶原是酶的安全转运形式：一些消化酶类如胃蛋白酶，胰蛋白酶，糜蛋白酶和覆肽酶类等都是以无活性的酶原彩式分泌入消化道，经过激活才成为有活性的酶，发挥消化作用，这样可以避免在分泌过程中对细胞自身的蛋白质进行消化。(2):酶原是酶的安全储存形式:凝血因子和纤溶系统以酶原形式存在于血液循环中(例如凝血因子

14、ID9一旦需要迅速激活成有活性的薛，发挥对机体的保护作用。第七章生物氧化1.简述生物氧化的特点答：1).生物氧化过程是由发生在细胞内的一系列酶促反应完成的，反应是在生理条件下进行的。2) .营养物质在生物氧化过程中逐步释放能量，并尽可能多的以化学能形式储存于高能化合物中，使其得到最有效地利用。3) .生物氧化的产物二氧化碳是由有机酸发生脱痰反应生成的。4) .生物氧化的的产物水主要是由营养物质中的氢原子间接与氧分子反应生成的。2.简述生物氧化的三个阶段及各阶段的特点答：(1)第一阶段：营养物质水解产物葡萄糖、脂肪酸和氨基酸等通过各自的代谢途径氧化生成乙酰辅薛A,并释出氢原子，反应在细胞质和线粒

15、体内进行。其中葡萄糖在这一阶段可以通过底物水平磷酸化推动合成少量高能化合物ATPo(2)第二阶段：乙酰基通过三疑酸循环氧化生成二氧化碳，并释出大量还原当量，反应在线粒体内进行。这一阶段通过底物水平磷酸化推动合成少量GTP。(3)第三阶段：前两阶段释放的还原当量经呼吸链传递给氧分子，将其还原成水，同时推动合成ATP,这是一个氧化磷酸化反应过程，反应在线粒体内进行。4.简述NADH氢的来源及其在能量产生中的地位NADH产生于糖酵解和细胞呼吸作用中的柠檬酸循环。有氧呼吸第一阶段,在细胞质的基质中，一个分子的葡萄糖分解成两个分子的丙酮酸，同时脱下4个H(活化氢)第二阶段，丙酮酸进入线粒体的基质中，两分子丙酮酸和6个水分子中的氢全部脱下，共脱下20个H在有氧呼吸第3阶段中，氢原子进入电子传递链(呼吸链)，最后传递给氧，与之生成水；同时通过电子传递过程伴随发生的氧化磷酸化作用产生ATP分子。第八聿糖代谢一葡萄糖的分解代谢途径主要有哪些葡萄糖的分解代谢途径主要有糖酵解途径、有氧氧化途径、磷酸戊糖途径、糖醛酸途径。二试从下列各点比较糖酵解与糖的有氧氧化的不同糖的有氧氧化途径供氧不足细胞质、线粒体C02、H20、ATP净生成3032分子ATP糖酵解途径反应条件：供氧充足反应场所：各组织细胞质终产物：乳酸、ATP释放能量：净生成2分子ATP三简述人体内6-磷酸葡萄糖的来源